Experimentos sobre la actividad enzimática

Escrito por judy tyler | Traducido por juliana star
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Experimentos sobre la actividad enzimática
Los científicos pueden observar reacciones enzimáticas en el laboratorio. (Comstock/Comstock/Getty Images)

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas. Los catalizadores funcionan disminuyendo la energía de activación de las reacciones químicas, y las enzimas juegan un papel importante en los procesos bioquímicos de todos los organismos. La actividad enzimática se ve influenciada por muchos factores, tanto bióticos como abióticos. Entre los factores que afectan a la actividad enzimática se encuentran la temperatura, el pH, la concentración de sustrato y la concentración enzimática. La influencia de estos factores puede ser observada en el laboratorio.

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El efecto de la temperatura

Todas las enzimas tienen una temperatura óptima en la que funcionan a la velocidad de reacción máxima. A medida que el movimiento molecular incrementa con el aumento de la temperatura, las moléculas de las enzimas encuentran moléculas de sustrato más frecuentemente. Pero en un punto dado el incremento de la temperatura puede causar que la estructura enzimática se desnaturalice. La amilasa es una enzima que cataliza la descomposición del almidón. Puedes medir los efectos de la temperatura en la actividad de la amilasa. Prepara una serie de probetas a diferentes temperaturas y añade una solución de almidón en cada una. Agrega una solución de amilasa a cada una. Deja que las probetas reposen durante 10 minutos y agrega yodo para hacer pruebas y detectar la presencia de almidón en cada probeta. El yodo reaccionará con el almidón restante y adquirirá un color púrpura oscuro.

Experimentos sobre la actividad enzimática
La mayoría de las enzimas tienen una temperatura óptima bajo la cual son más activas. (Hemera Technologies/AbleStock.com/Getty Images)

El efecto del pH

El pH es una expresión de la concentración de iones de hidrógeno en una solución. El pH ácido o alcalino puede alterar la estructura tridimensional de una enzima, cambiando la forma del sitio activo y evitando la unión de la enzima al sustrato. Mide los efectos del pH en la actividad de la amilasa preparando una serie de probetas con diversos niveles de pH. Agrega una solución de amilasa a cada una. Deja que las probetas reposen durante 10 minutos y prueba con yodo.

Experimentos sobre la actividad enzimática
Los niveles extremos de pH pueden afectar a la actividad enzimática de forma negativa. (Comstock/Comstock/Getty Images)

El efecto de la concentración enzimática

Las reacciones bioquímicas pueden ocurrir sin enzimas, pero lo harán muy lentamente. La velocidad de una reacción bioquímica es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente. Si la enzima está presente en cantidades que exceden al sustrato, la reacción ocurrirá a la velocidad máxima. La catalasa es una enzima que cataliza la descomposición de peróxido de hidrógeno a oxígeno y agua. Puedes medir el efecto de la concentración de catalasa en la actividad de la misma añadiendo a las probetas diferentes cantidades de levadura, que es un organismo que produce catalasa. Después agrega la misma cantidad de peróxido de hidrógeno a cada probeta y posteriormente mide la cantidad de oxígeno gaseoso producido con una jeringa.

Experimentos sobre la actividad enzimática
Las enzimas deben estar presentes en una concentración suficiente para catalizar reacciones. (Comstock/Comstock/Getty Images)

El efecto de la concentración de sustrato

Las concentraciones de sustrato también influyen en la velocidad de la reacción. En concentraciones de sustrato menores, la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de sustrato. Una vez que la concentración de sustrato excede la de la enzima no habrán más sitios activos enzimáticos a los que las moléculas de sustrato puedan unirse. Puedes medir el efecto de la concentración de peróxido de hidrógeno en la actividad de la catalasa añadiendo diferentes concentraciones de peróxido de hidrógeno a varias probetas. Añade la misma cantidad de levadura a cada probeta y mide la cantidad de oxígeno gaseoso producido.

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Los sustratos son reactivos en los procesos bioquímicos. (Ryan McVay/Digital Vision/Getty Images)

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