¿Qué es la piruvato deshidrogenasa?

Escrito por robert mullis | Traducido por mayra cabrera
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¿Qué es la piruvato deshidrogenasa?
La glucosa es tomada de la sangre y posteriormente se convierte en piruvato. (Comstock Images/Comstock/Getty Images)

La producción de energía es una función celular clave. La glucosa se toma de la sangre mediante las células y se convierte en piruvato, que genera una célula de 2 moléculas de ATP por cada molécula de glucosa metabolizada. Si ese fuera el final de la historia, necesitaríamos una cantidad excesiva de glucosa todos los días para mantenernos con vida. En cambio, el piruvato se metaboliza a acetil-CoA mediante la piruvato deshidrogenasa. La acetil-CoA entra en el ciclo del ácido cítrico, donde se utiliza para producir más energía.

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Ciclo del ácido cítrico

El ciclo del ácido cítrico, también conocido como ciclo de Krebs y ciclo del ácido tricarboxílico, se compone de ocho enzimas que sirven para metabolizar piruvato, que en sí es el producto final de la glicólisis, la descomposición metabólica de la glucosa. La citrato sintasa, la primera enzima del ciclo, no puede utilizar piruvato hasta que se convierte en acetil-CoA por la piruvato deshidrogenasa. El ciclo del ácido cítrico resulta en la producción de más de 30 moléculas de ATP de alta energía y varias moléculas de NADH donante de protones.

Características

La piruvato deshidrogenasa es en realidad un complejo formado por diferentes subunidades de tres enzimas diferentes: piruvato deshidrogenasa, dihidrolipoil transacetilasa y dihidrolipoil deshidrogenasa. Estas enzimas se unen de forma no covalente al complejo y trabajan al unísono para producir acetil-CoA para la citrato sintasa. El complejo, que se encuentra en la mitocondria, también contiene varios cofactores que son esenciales para su función: pirofosfato de tiamina, ácido lipoico, coenzima A, dinucleótido de flavina adenina (FAD, por sus siglas en inglés), y dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD, por su siglas en inglés).

Tamaño

Los complejos de piruvato deshidrogenasa de E. coli son de aproximadamente 4.600 kilodaltons de tamaño y de alrededor de 300 angstroms de diámetro. Algunos complejos de eucariotas son de 10.000 kilodaltons en tamaño y se componen de más de 50 subunidades enzimáticas. Estos son los mayores complejos multienzimáticos conocidos.

Función

El procesamiento de piruvato en acetil-CoA se logra a través de la ayuda de los cofactores presentes en el complejo. El pirofosfato de tiamina se asocia con piruvato deshidrogenasa y ayuda en la descarboxilación del piruvato. El ácido lipoico está unido a un residuo de lisina en dihidrolipoil transacetilasa; este grupo prostético acepta el grupo acetilo pasado a lo largo de la piruvato deshidrogenasa. La coenzima A es el sustrato para dihidrolipoil transacetilasa y acepta el grupo acetilo a partir de ácido lipoico. FAD y NAD están obligados a aceptar los protones, que son los subproductos del complejo. Un total de cinco reacciones ocurren entre los tres enzimas y los cinco cofactores.

Control

El complejo de la piruvato deshidrogenasa se controla de dos maneras. En primer lugar, el NADH (un producto del ciclo del ácido cítrico) y la acetil-CoA reductasa (el producto de la piruvato deshidrogenasa) compiten por los sitios de unión de la coenzima A y NAD en el complejo. Por lo tanto, los altos niveles de estos dos productos inhiben la piruvato deshidrogenasa por lo que la acetil-CoA no se está produciendo innecesariamente. El segundo método de control es por fosforilación, que solo se produce en las células eucariotas. NADH y acetil-CoA indirectamente activan piruvato deshidrogenasa quinasa, el agente de fosforilación que desactiva la primera enzima del complejo. Tanto la insulina y los iones de calcio (una señal para aumentar la necesidad de energía) activan la piruvato deshidrogenasa fosfatasa, y la pérdida de la fosforilación reactiva la primera enzima del complejo.

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